Unsere Forschung
Der Schwerpunkt der Abteilung wird in den kommenden Jahren auf der hochauflösenden Strukturaufklärung größerer makromolekularer Komplexe und Maschinen liegen, die für die Infektionsforschung relevant sind, und zwar mittels Einzelpartikel-Kryo-Elektronenmikroskopie (Cryo-EM) und Röntgenkristallographie. In enger Zusammenarbeit mit Forschungsgruppen des HZI werden zunächst neuartige CRISPR/Cas-Nukleasen, bakterielle Naturstoff-Megasynthasen und Komponenten des Zytoskeletts, die direkt an Wirt-Pathogen-Interaktionen beteiligt sind, im Mittelpunkt stehen.
Unsere Forschung
Der Schwerpunkt der Abteilung wird in den kommenden Jahren auf der hochauflösenden Strukturaufklärung größerer makromolekularer Komplexe und Maschinen liegen, die für die Infektionsforschung relevant sind, und zwar mittels Einzelpartikel-Kryo-Elektronenmikroskopie (Cryo-EM) und Röntgenkristallographie. In enger Zusammenarbeit mit Forschungsgruppen des HZI werden zunächst neuartige CRISPR/Cas-Nukleasen, bakterielle Naturstoff-Megasynthasen und Komponenten des Zytoskeletts, die direkt an Wirt-Pathogen-Interaktionen beteiligt sind, im Mittelpunkt stehen.
Prof. Dirk Heinz
Dirk Heinz ist ein deutscher Biochemiker und Strukturbiologe. Er studierte Chemie in Freiburg/Deutschland und promovierte in Strukturbiologie an der Universität Basel/Schweiz. Nach einem Postdoc-Aufenthalt an der University of Oregon und der Habilitation in Freiburg wechselte er als Leiter einer Nachwuchsforschergruppe an das Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung (HZI) und stieg in der Folge zum Abteilungsleiter auf. Im Jahre 2011 übernahm er die Wissenschaftliche Geschäftsführung des Zentrums, eine Position, die er bis Juni 2023 ausfüllte. Seit 2012 ist er Professor für Strukturbiologie an der Technischen Universität Braunschweig. Im Juli 2023 kehrte Dirk Heinz als Leiter der Abteilung Molekulare Strukturbiologie zurück in die aktive Forschung. Dirk Heinz ist EMBO-Mitglied und hält eine Ehrendoktorwürde der Universität Würzburg.
Gruppenfoto
Ausgewählte Publikationen
A. Kling et al., Targeting DnaN for tuberculosis therapy using novel griselimycins. Science 348, 1106-1112 (2015).
N. Quade, L. Huo, S. Rachid, D. W. Heinz, R. Muller, Unusual carbon fixation gives rise to diverse polyketide extender units. Nature chemical biology 8, 117-124 (2011).
T. Wollert et al., Extending the host range of Listeria monocytogenes by rational protein design. Cell 129, 891-902 (2007).
H. H. Niemann et al., Structure of the human receptor tyrosine kinase met in complex with the Listeria invasion protein InlB. Cell 130, 235-246 (2007).
I. Astner et al., Crystal structure of 5-aminolevulinate synthase, the first enzyme of heme biosynthesis, and its link to XLSA in humans. The EMBO journal 24, 3166-3177 (2005).
G. Layer, J. Moser, D. W. Heinz, D. Jahn, W. D. Schubert, Crystal structure of coproporphyrinogen III oxidase reveals cofactor geometry of Radical SAM enzymes. The EMBO journal 22, 6214-6224 (2003).
W. D. Schubert et al., Structure of internalin, a major invasion protein of Listeria monocytogenes, in complex with its human receptor E-cadherin. Cell 111, 825-836 (2002).
J. Moser et al., V-shaped structure of glutamyl-tRNA reductase, the first enzyme of tRNA-dependent tetrapyrrole biosynthesis. The EMBO journal 20, 6583-6590 (2001).
Publikationen
Eine Übersicht aller Publikationen finden Sie hier