Plattform für Translationale Proteomik (CFTP)
Unsere Expertise
Die Core Facility for Translational Proteomics (CFTP) bietet Protein und Proteomanalysen als vollständigen Service sowie in Kooperationsprojekten an. Wir kombinieren langjähriges Fachwissen in Proteinbiochemie, Massenspektrometrie (MS) und Biostatistik, um den Anforderungen in der akademischen und translationalen Forschung gerecht zu werden.
Die Core Facility ist mit moderner Massenspektrometrie mit Ionenmobilität für systematische (untargeted) und ziel-gerichtete (targeted) Proteomanalysen ausgestattet (DDA, DIA, PRM). Die Datenanalyse erfolgt unter Verwendung einer Kombination aus kommerziellen, akademischen und internen Softwarelösungen und Datenbanken, wodurch eine projektspezifische Datengewinnung und -verwaltung gewährleistet wird. Die etablierten Arbeitsabläufe ermöglichen die Identifizierung von Proteinen und posttranslationalen Mechanismen, die wichtige Regulatoren bei Infektionen sind. Auf diese Weise trägt das CFTP zur Entdeckung neuer Wirkstoffziele in Wirt-Pathogen-Interaktionsnetzwerken bei, die den Verlauf von Infektionen koordinieren.
Unsere Expertise
Die Core Facility for Translational Proteomics (CFTP) bietet Protein und Proteomanalysen als vollständigen Service sowie in Kooperationsprojekten an. Wir kombinieren langjähriges Fachwissen in Proteinbiochemie, Massenspektrometrie (MS) und Biostatistik, um den Anforderungen in der akademischen und translationalen Forschung gerecht zu werden.
Die Core Facility ist mit moderner Massenspektrometrie mit Ionenmobilität für systematische (untargeted) und ziel-gerichtete (targeted) Proteomanalysen ausgestattet (DDA, DIA, PRM). Die Datenanalyse erfolgt unter Verwendung einer Kombination aus kommerziellen, akademischen und internen Softwarelösungen und Datenbanken, wodurch eine projektspezifische Datengewinnung und -verwaltung gewährleistet wird. Die etablierten Arbeitsabläufe ermöglichen die Identifizierung von Proteinen und posttranslationalen Mechanismen, die wichtige Regulatoren bei Infektionen sind. Auf diese Weise trägt das CFTP zur Entdeckung neuer Wirkstoffziele in Wirt-Pathogen-Interaktionsnetzwerken bei, die den Verlauf von Infektionen koordinieren.
Wir bieten Service für:
- Qualitäts- und Reinheitskontrolle von Biologika (z. B. Antikörper)
- Proteinidentifizierung (gelfrei, gelbasiert)
- Quantitative Proteomanalysen:
- In vivo: SILAC & BONCAT
- Ex vivo: iTRAQ & TMT
- Molekulare Phänotypisierung von Geweben, Organoiden und primären Zellen
- Molekulare Phänotypisierung von Zellen CRISPR-Cas9
- Biomarker-Studien (klinische Proteomik, Kohortenstudien)
- Interaktom-Studien (IP-MS)
- Analysen posttranslationaler Modifikationen (PTM) (z. B. Phosphorylierung, Glykosylierung)
- Identifizierung von Wirkstofftargets
- De-novo-Peptidsequenzierung und Proteinanalytik (ETD/MSn)
Ausstattung:
Folgende Massenspektrometrie Workflows stehen zur Verfügung:
Orbitrap (ETD-Fusion & Velos Pro*) Massenspektrometer in Kombination mit HPLC-System (Ultimate 3000, Waters NanoAcquity*) für Biologika (Antikörper), labilen komplexen PTMs und quantitative Proteomik.
Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie (timsTOF Pro) (DDA; DIA; PRM) in Kombination mit einem Hochdurchsatz-LC-System (Evosep One) bietet einen dedizierten Workflow für klinische Proteomik und epidemiologische Kohortenstudien wie z. B. Plasmaproteomik.
Orbitrap Exploris 480* Massenspektrometer mit dem FAIMS Pro Duo, ultra-sensitiver Arbeitsablauf für Proteine mit geringer Häufigkeit und Proteinnetzwerke (einschließlich Einzelzell und räumlicher Proteomik in Geweben).
Multi-Core-Workstation (96-Core-CPU) für anspruchsvolle MS-Software-Pakete und interne Datenbankrecherchen (Proteome Discoverer, MaxQuant, Peaks Studio, Spectronaut, Spectrodive).
* gemeinsam mit Proteomforschungsgruppen im kooperativen Service.
Forschung & Entwicklung:
Wir ermöglichen explizit Forschung und Entwicklung (F&E) in direkter Zusammenarbeit mit wissenschaftlichen Gruppen, deren Fragestellungen spezifische Anforderungen an die Protein- und Proteomanalytik stellen. Unsere Mission ist es, wissenschaftliche Entdeckungen in der Infektionsforschung durch die Entwicklung einzigartiger analytischer Pipelines zu ermöglichen. Wir haben ein besonderes Interesse an interdisziplinären Studien, die gemeinsame Aktivitäten mit anderen Institutionen und zentralen Einrichtungen etablieren.
Bereiche von Interesse sind:
- Glycoproteomik
- Räumliche Proteomik (inklusive Laser Dissection Mikroskopie)
- Einzelzellen Proteomik (inklusive CELLENION Technology)
- Proteinanreicherung mit funktionalisierten Nanopartikeln
- Multi-Omics Strategien
5 ausgewählte Publikationen:
Shekhar A, Di Lucrezia R, Jerye K, Korotkov VS, Harmrolfs K, Rox K, Weich HA, Ghai I, Delhommel F, Becher I, Degenhart C, Fansa E, Unger A, Habenberger P, Klebl B, Lukat P, Schmelz S, Henke S, Borgert S, Lang JC, Sasse F, Diestel R, Richter C, Schneider-Daum N, Hinkelmann B, Niemz J, Lehr CM, Jänsch L, Huehn J, Alm R, Savitski M, Welte T, Hesterkamp T, Sattler M, Winterhalter M, Blankenfeldt W, Medina E, Bilitewski U, Dinkel K, Brönstrup M (2025) Highly potent quinoxalinediones inhibit α-hemolysin and ameliorate Staphylococcus aureus lung infections. Cell Host Microbe 25: S1931-3128(25)00089-7
Ayala-García P, Herrero-Gómez I, Jiménez-Guerrero I, Otto V, Moreno-de Castro N, Müsken M, Jänsch L, van Ham M, Vinardell JM, López-Baena FJ, Ollero FJ, Pérez-Montaño F, Borrero-de Acuña JM (2025) Extracellular Vesicle-Driven Crosstalk between Legume Plants and Rhizobia: The Peribacteroid Space of Symbiosomes as a Protein Trafficking Interface. J Proteome Res 24(1):94-110
Garza AP, Wider-Eberspächer E, Morton L, van Ham M, Pállinger É, Buzás EI, Jänsch L, Dunay IR (2024) Proteomic analysis of plasma-derived extracellular vesicles: pre- and postprandial comparisons. Sci Rep. 14(1):23032
Jerye K, Lüken H, Steffen A, Schlawis C, Jänsch L, Schulz S, Brönstrup M (2024) Activity-Based Protein Profiling Identifies Protein Disulfide-Isomerases as Target Proteins of the Volatile Salinilactones. Adv Sci (Weinh) 11(18):e2309515
Schöl M, Schempp R, Hennig T, Wigger D, Schumacher F, Kleuser B, Stigloher C, van Ham M, Jänsch L, Schneider-Schaulies S, Dölken L, Avota E (2024) Dynamic changes in the proximitome of neutral sphingomyelinase-2 (nSMase2) in TNFα stimulated Jurkat cells. Front Immunol 15:1435701
Kontakt und Materialien:
Sie möchten eine Serviceleistung anfordern? Bitte kontaktieren Sie senden Sie Ihre Anfrage, idealerweise mit dem Formblatt per EMAIL zu.
Für eine Beratung oder bei spezifischen Fragen wenden Sie sich bitte an:
- Prof. Dr. Lothar Jänsch (Beratung, klinische und zelluläre Proteomik)
- Dr. Dominik Körner (Interaktomik, Angebote/Rechnungen)
- Dr. Tina Rietschel (PTM-Proteomik, Glycoproteomik) (CPRO)
- Dr. Marco van Ham (Räumliche Proteomik) (CPRO)
- Prof. Dr. Frank Klawonn (Bioinformatik, Statistik) (CPRO)
- Prof. Dr. Susanne Engelmann (Microbiologie, Metaproteomik, Dark Proteomes) (MPRO)
Newsroom
